Determinación de la presencia de sustancias antinutricionales y alérgenos en semilla y torta de sacha inchi (Plukenetia volubilis L.)

Abstract

El presente trabajo tuvo como objetivo conocer el potencial nutricional de las semillas y residuos de extracción del aceite ("tortas") de la especie Plukenetia volubilis determinando la presencia de inhibidores de tripsina, lectinas, las fracciones proteicas alergénicas que presentan reactividad cruzada con maní y/o soya, y la presencia de péptidos del tipo ricina, específicamente la cadena A de ricina. Se observó actividad hemoaglutinante hasta en la dilución 1/32 en torta y 1/64 en semilla de sacha inchi. La actividad de los inhibidores de tripsina (AIT) en semilla y torta fue de 31.9 y 46.19 UTI/mg, respectivamente. En la separación electroforética de proteínas de sacha inchi en geles de SDS-PAGE se detectó bandas proteicas a 10, 12, 15, 17, 25, 30, y 52 ~ kDa. En los ensayos de inmunoblotting, no se observó reacción con los sueros de pacientes alérgicos a maní o a soya. Por otro lado, se observó reacción entre la soya y el maní, utilizando suero de pacientes con alergia a soya, en las fracciones proteicas de 38, 40 y 42 ~ kDa del maní. El anticuerpo anti-cadena A de ricina reconoce unas proteínas en las fracciones proteicas de 30 a 32 kDa de semilla y torta de sacha inchi. En conclusión, se encontró actividad hemoaglutinante y actividad de inhibidores de tripsina moderada; y un posible epítopo de la cadena A de ricina no tóxica en las fracciones proteicas de semilla y torta de sacha inchi, pero estas no presentaron reactividad cruzada con los sueros de pacientes alérgicos a maní o a soya.

This study was aimed to know the nutritional potential of the seeds and residues of extraction of the oil ("cake") of the species Plukenetia volubilis by determining the presence trypsin inhibitors, lectins, allergenic protein fractions that present reactivity crossed with peanuts and / or soybean, and the presence of ricin-type peptide, specifically the A chain of ricin. Hemagglutination activity was observed even in the dilution 1/32 cake and 1/64 Sacha inchi seed. The activity of trypsin inhibitors (ATI) in seed and cake was 31.9 and 46.19 UTI/mg, respectively. In electrophoretic separation Sacha inchi protein on SDS-PAGE protein bands detected at 10, 12, 15, 17, 25, 30, and 52 ~ kDa. In immunoblotting assays, no reaction was observed with sera of allergic patients peanut or soybean. On the other hand, reaction is observed between soy and peanuts, using serum from patients allergic to soy, in peanut protein fractions 38, 40 and 42 ~ kDa. The anti-ricin A chain antibody recognizes proteins in the protein fractions of 30-32 kDa and seed Sacha Inchi cake. In conclusion, hemagglutination activity and moderate activity trypsin inhibitors found; and a potential epitope of the A chain of ricin nontoxic seed protein fractions and Sacha inchi cake, but these did not show cross-reactivity with sera of allergic patients peanut or soybean.