Purificación de péptidos de un hidrolizado proteico de cañihua (Chenopodium pallidicaule Aellen): con actividad antioxidante y antihipertensiva

Abstract

La presente investigación tuvo como objetivo la purificación de los péptidos de un hidrolizado proteico de cañihua, mediante técnicas de: ultrafiltración y cromatografía de filtración en gel, en función a su actividad antioxidante ABTS+ (AAOX) y antihipertensiva, a través de la medida del valor IC50, (correspondiente al 50 por ciento de inhibición de la enzima convertidora de la angiotensina I), así como su caracterización a nivel de peso molecular mediante electroforésis. El hidrolizado proteico fue obtenido a partir de un concentrado proteico, mediante una hidrólisis en dos etapas con las enzimas Neutrasa y Alcalasa (0.385 UA/0.385 AU), por un período de 180 minutos. El hidrolizado presentó una actividad antioxidante de 1.95 μmol TE/mg proteína y un valor IC50 de 0.16 mg/mL. Luego de pasar, el hidrolizado proteico, por ultrafiltración empleando el cut off de 10 y 3 kDa, los valores de AAOX e IC50 el permeado final (3 kDa) alcanzó valores de AAOX de 2.11 μmol TE/mg proteína y de IC50 de 0.09 mg/mL. Este permeado fue pasado por cromatografía de filtración en gel utilizando Biogel P-2, obteniéndose un total de 3 fracciones, donde, la última fracción obtuvo el más alto valor de AAOX (3.18 μmol TE/g proteína) y el más bajo valor de IC50 (0.055 mg/mL). Luego de la evaluación electroforética, los péptidos constituyentes de esta última fracción presentaron un rango de pesos moleculares comprendidos entre 1.29 a 5.33 kDa, encontrándose en ellos un potencial antioxidante y antihipertensivo. De los resultados obtenidos se destaca a la cañihua como una alternativa nutritiva y beneficiosa a la salud.

The objective of the present investigation was to purify the peptides of a cañihua protein hydrolyzate, by ultrafiltration and gel filtration chromatography techniques, based on their ABTS+ antioxidant capacity (AAOX) and antihypertensive activity, by measuring the IC50 value, (corresponding to 50 percent inhibition of the angiotensin converting enzyme I), as well as its characterization at the molecular weight level by electrophoresis. The protein hydrolyzate was obtained from a protein concentrate, by a two-step hydrolysis with the enzymes Neutrasa and Alcalasa (0.385 AU/0.385 AU), for a period of 180 minutes. The hydrolyzate showed an AAOX of 1.95 μmol TE/mg protein and an IC50 value of 0.16 mg / mL. After passing, the protein hydrolyzate, by ultrafiltration using the cut off of 10 and 3 kDa, the values of AAOX and IC50 the final permeate (3 kDa) reached AAOX values of 2.11 μmol TE/mg protein and IC50 of 0.09 mg/mL. This permeate was passed through filtration chromatography on Biogel P-2 gel, obtaining a total of 3 fractions, where, the last fraction obtained the highest value of AAOX (3.18 μmol TE/g protein) and the lowest value of IC50 (0.055 mg/mL). After the electrophoretic evaluation, the constituent peptides of this last fraction presented a range of molecular weights between 1.29 to 5.33 kDa, being found in them an antioxidant and antihypertensive potential. Given the results obtained, cañihua stands out as a nutritious and beneficial alternative to health.